生物化学上册中英文名词解释汇总
第一部分：糖类
1. 糖（Saccharide）：糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
2. 单糖（monosaccharide）：也称简单糖，不能被水解成更小分子的糖类，是多羟醛或多羟酮。常见的单糖有葡萄糖（Glucose）、果糖（Fructose）、半乳糖（galactose）。
3. 寡糖（oligosaccharide）：又称低聚糖，是由2~20个单糖通过糖苷键连接而成的糖类物质。可分为二糖、三糖、四糖、五糖等。
4. 二糖（disaccharide）：又称双糖，是最简单的寡糖，由2个分子单糖缩合而成。常见的二糖有蔗糖（sucrose）、乳糖（lactose）、麦芽糖（maltose）。
5. 多糖（polysaccharide）：由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。
6. 同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原（glycogen）、纤维素（cellulose）。
7. 杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸（hyaluronic acid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。
8. 糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。是动植物特别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。
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9. 蛋白聚糖（proteoglycan）：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖含量可超过95%。主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。
10. 糖蛋白(glycoprotein)：短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质更接近蛋白质。糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。
11. 糖脂（glycolipid）
12. 脂多糖（lipopolysaccharide）
第二部分 脂质
1. 脂质：lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。
2. 储存脂质 （storage lipid） 、结构脂质 （structure lipid）、活性脂质（active lipid）
3. 单纯脂质 （simple lipid）、复合脂质（compound lipid）、 衍生脂质（derived lipid）
4. 脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fatty acid,FA）
5. 必需脂酸 （essential FA） 亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。
6. 磷脂酰胆碱 （phosphatidyl Choline，PC） 也称卵磷脂（lecithin） 可降低胆固
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醇，增加高密度脂蛋白的作用，防止降低动脉硬化。
7. 胆碱（Choline） 、胆固醇（cholesterol）
8. 脂蛋白（lipoprotein）脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物
a. 乳糜微粒（chylomicron）主要功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇以及其他脂质到血浆和其他组织。
b. 极低密度脂蛋白（very low density lipoprotein，VLDL）主要功能是从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织。
c. 中间密度脂蛋白（intermediate density lipoprotein，IDL） 一部分被肝脏直接吸收，一部分转化为LDL。
d. 低密度脂蛋白（low density lipoprotein，LDL）把胆固醇从肝脏运送到全身组织，过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉上引起动脉硬化。
e. 高密度脂蛋白（high density lipoprotein，HDL）会将胆固醇从周边组织输送到肝脏代谢
第三部分：氨基酸以及蛋白质共价结构
1. 单纯蛋白质（simple protein）：许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学成分。
2. 缀合蛋白质（conjugated protein）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的 各种化学
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成分作为其结构的一部分。
3. 辅基（prosthetic group）\\配体（ligand）：许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。
4. 纤维状蛋白质（fibrous protein）、球状蛋白质（globular protein）、膜蛋白质（membrane protein）。
5. 单体蛋白质（monomeric protein）：有一条多肽链构成的蛋白质。
6. 寡聚蛋白质（oligomeric protein）\\多聚蛋白质（multimeric protein）：由两条或多条多肽链构成的蛋白质。
7. 亚基或亚单位（subunit）：寡聚蛋白质中的多肽链。
8. 二硫键（disulfide bond）：在蛋白质或多肽分子中连接氨基酸残基的共价键，除肽键外，较常见的一个是两个半胱氨酸残基的侧链之间形成的化学键。
9. 多肽（polypeptide）/寡肽（oligopeptide）：通常把含有几个至十几个氨基酸残基的肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。
10. 氨基酸残基（aminoacid residue）：肽链中的氨基酸因为参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，故称为氨基酸残基。
11. 蛋白质（protein）、肽(或肽链（)peptide chain）、肽基\\肽单位（petpide group）
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12. 蛋白质的一级结构(primary structure)：多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构。
第四部分：蛋白质三维结构
1. Hydrogen bond:氢键
2. hydrophobic interation:疏水作用（熵效应）
3. X-ray crystallography: X射线晶体学
4. EM(electron microscopy):电子显微学
5. NMR(nuclear magnetic resonance):核磁共振
6. α-helix:α-螺旋
7. β-pleated sheet:β-折叠
8. β-turn:β-转角
9. random coil：无规卷曲
10. Primary structure:一级结构 肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构secondary structure:二级结构 蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。
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12. super secondary structure:超二级结构 由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。
13. teriary structure:三级结构 指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
14. quaternary structure:四级结构 指寡聚蛋白质中亚基缔合形成聚集体的方式。
15. Stucture domain：结构域 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
16. homomultimeric protein：同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成
17. heteromultimeric protein：杂多聚蛋白质，由几种不同类型亚基组成
18. allosteric effect：别构效应， 多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)
19. allosteric protein：别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质
20. allosteric site：别构部位，除活性部位外还有别的配体(如效应物或调节物)的结合部位
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第五部分 蛋白质的结构与功能的关系
1. 同源蛋白质（Homologous protein） ：在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。
2. 趋异突变（divergent mutation）：导致蛋白质一级结构改变，使蛋白质被淘汰或者形成新的蛋白质。
3. 中性突变（neutral mutation）：中性突变是指这种突变对生物体的生存既没有好处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活力，即适合度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。
4. 细胞色素C（cytochrome C）：细胞色素C是生物氧化的一个非常重要的电子传递体，在线粒体崤上与其它氧化酶排列成呼吸链，参与细胞呼吸过程。
5. 分子病（molecular disease）：基因突变引起的某个功能蛋白的一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的 三维结构发生改变，功能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。
6. 血红蛋白(hemoglobin)=球蛋白（globin）+血红素(heme)
7. 蛋白质前体（precursor protein）：生物刚合成的无活性的蛋白质，也称为蛋白原或前蛋白质。
8. 血红蛋白的别构效应（变构效应）（allosteric effect）：指亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象，性质和功能发生变化。
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9. 效应物 effector
10. 血红蛋白Hb 、 肌红蛋白Mb ；紧张态T态(tense state) 、松弛态R(relaxed state)；波耳效应（Bohr effect）、2,3-二磷酸甘油酸 2,3-Diphosphoglycerate (DPG)。
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第六章 蛋白质的分离纯化
1. Dialysis(透析):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。
2. ultafiltration（超滤）：利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。
3. Density gradient（密度梯度）：蛋白质质量和密度大的颗粒沉降的快，进而形成密度梯度。
4. Gel permeation(凝胶渗透)：根据分子大小分离蛋白质的方法。
5. Salting in(盐溶)：中性盐可以增加蛋白质的溶解度。
6. Ionic strength(离子强度)：中性盐影响蛋白质溶解度的能力是它们离子强度的函数。
7. Salting out(盐析)：很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来。
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8. Electrophoresis（电泳）：不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电极运动。
9. Two-dimensional electrophoresis(双向电泳)：二次电泳。
10. Capillary electrophoresis(毛细管电泳)：用于分离多种生物分子。
11. Isoelectric focusing（等电聚焦）：一种高分辨率的蛋白质分离技术。
12. Chromatofocusing(聚焦层析)：根据蛋白质的等电点差异分离蛋白质混合物的柱层析方法。
13. Hydrophobic interaction chromatography(疏水作用层析)：根据蛋白质表面的疏水性差别发展起来的一种纯化技术。
14. Affinity chromatography(亲和层析)：利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，建立起来的有效纯化方法。
15. Fast protein liquid chromatograpy(快速蛋白质液相层析)：专门用于蛋白质层析。
16. Denaturation 蛋白质的变性 蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性作用（denaturation）。
17. Renaturation蛋白质的复性 如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢
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复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。
第七部分 酶通论
整理： 李事如
1. 活化分子（activation molecule）具有较高能量，处于活化态的分子
2. 转化数（turnover number，TN）在一定条件下每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
3. 底物（substrate）被作用的反应物
4. 反馈抑制（feedback inhibition）催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产物抑制。
5. 调节亚基（regulatory subunit）、催化亚基（cotalytic subunit）
6. 抑制剂（inhibitor）：使酶的必须基因或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质
7. 激活剂（activator）：凡是能提高酶活性对的物质。
8. 别构调控（allosteric rugulation）、酶原激活（proenzyme）、可逆共价修饰（reversible covalent modification）
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9. 同工酶（isoenzyme）：催化相同的化学反应，但是其蛋白质分子结构，理化性质和免疫性能等方面存在明显的差异的一组酶。
10. 抗体酶（Abzyme）:一种具有催化能力的蛋白质，其本质是免疫球蛋白，但是在易变区被赋予了酶的属性，所以又称“催化性抗体”（catalytic antibody）
11. 胰凝乳蛋白酶（chymotrypsin）/ 羧肽酶（ribonuclease）
12. 锁钥学说（lock and key thoery）、诱导契合学说（induced-fit hypothesis）
13. 脱辅酶（apoenzyme/apoprotein）、 全酶（holoenzyme）、 辅因子（cofactor）
14. 单体酶（monomeric enzyme）一条肽链组成
15. 寡聚酶（oligomeric enzyme）两个或两个以上亚基组成的酶
16. 多酶复合体（multienzyme complex）是由集中酶靠费共价键彼此嵌合而形成
17. 国际酶学委员会（EC,enzymes commision）1氧化还原酶类（oxido-reductases）、2转移酶类（transferases）、3水解酶类(hydrolases) 、4裂合酶类（lyases）、5异构酶类（isomerases）、6连接酶类（ligases or synthatases）
18. 酶的专一性(specificity) 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。
19. 绝对专一性（absolute specific）有些酶对底物要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质
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20. 相对专一性（relative specific）对链两端的集团要求程度不同，对其中一个要求严格，儿对另一个要求不严格
21. 立体异构专一性（stereospecific）当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种，这种专一性称为立体异构专一性。
22. 酶的活力单位（activity unit）：指在一定条件下使酶促反应达到某一速度时所需要的酶量。酶活力单位是一个人为规定的标准。国际单位 ：1IU指在规定条件（最适pH，最适底物浓度）下，每分钟转化1umol底物的酶量。
23. 酶的比活力（specific activity）：指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
比活力=酶活力单位数（U）/酶蛋白质量（mg）。
24. 酶工程（enzyme engineering）：研究酶的生产，纯化，固定化技术，酶分子结构的修饰和改造以及在工农业，医药卫生和理论研究等方面的应用。
第八部分 酶促反应动力学
1. 酶促反应动力学 kinetics of enzyme-catalyzed reaction 研究酶促反应的速率以及影响此速率的各种因素的科学。
2. 失活作用 inactivation 可使酶蛋白变性而酶活力丧失的作用。
3. 抑制作用 inhibition 由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起的酶活力降低或丧失的作用。
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4. 不可逆抑制 irrerersible inhibition 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力的丧失，不能用透析、过滤等物理方法除去抑制剂而使酶活性复活。
5. 可逆抑制 rerersible inhibition 抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。
6. 竞争性抑制 competitire inhibition 抑制剂和底物竞争酶的结合位点，从而影响底物与酶的正常结合。
7. 非竞争性抑制 noncompetitire inhibition 这类抑制作用的特点是底物和抑制剂同时和酶结合，两种没有竞争作用。但复合物不能进一步分解为产物，因此酶活力降低。
8. 反竞争性抑制 uncompetitire inhibition 酶只有与底物结合后才能与抑制剂结合。
9. 过渡态transition seare 底物和酶结合成中间复合物后被激活的过渡形式。
10. 最适温度optimum temperature ：按化学反应的一般规律，化学反应速度随温度增高而加快。但酶的化学本质是蛋白质，温度升高又会使酶蛋白变性、活性降低而反应速度下降。当温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般温度每升高10℃，反应速度大约增加一倍。但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒V形或倒U形曲线。在此曲线顶点所代表的温度条件下，酶促反应速度最大， 这一温度称为酶的最适温度(optimum temperature)。酶的最适温度不是酶的特征性常数，这是因为它与反应所需时间有关，不是一个固定的值。酶可以在短时间内耐受较高的温度，相反，延长反应时间，最适温度便降低。
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11. 最适PH optimum PH：酶反应体系的pH变化会对酶的性质产生显著的影响，尤其会对酶活性中心的必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态产生影响；同时也会影响底物和辅酶的解离程度，最终影响酶与底物的结合（即ES的生成）。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相匹配而结合，方可发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，此时，反应体系的pH值称为酶的最适pH(optimum pH)。 最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类和浓度以及酶的纯度等因素的影响。
12. 激活剂 activiator 凡是能提高酶活性的物质称为激活剂。
第九部分 酶的高效催化机制
1. Active site 酶的活性部位： 少数特异的氨基酸残基参与底物结合及催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为酶的活性部位。
2. Serine proteases丝氨酸蛋白酶： 丝氨酸蛋白酶是一个最有特色的蛋白酶家族，它们的作用是断裂大分子蛋白质中的肽键，使之成为小分子蛋白质。其激活是通过活性中心一组氨基酸残基变化实现的，它们之中一定有一个是丝氨酸（其名字的由来）。在哺乳类动物里面，丝氨酸蛋白酶扮演着很重要的角色，特别是在消化，凝血和补体系统方面。
3. Convergent evolution 趋同进化： 这些酶的来源各异，但是它们的催化三联体的组成相同，有相似的催化机制，这种情况称为丝氨酸蛋白酶异源的趋同进化。
4. Dibergent evolution 趋异进化： 通过基因突变，从同一个祖先取得不同的专一性，称为趋异进化。
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5. Catalytic triad 催化三联体：His57、Asp102、Ser195。
6. Catalytic diad 催化二联体：两个天冬氨酸活性部位结构高度对称，其中一个天冬氨酸羧基质子化，另一个脱质子。而质子在自由酶或酶-底物复合物中可以被共价结合到天冬氨酸基团的任何一个。
第十部分 酶的活性调节机制
1. Allosteric regulation别构调节 酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节。
2. Allosteric effector 别构剂 凡能使酶分子发生别构作用的物质称为别构剂，通常为小分子代谢物或辅因子。
3. Positive effector 正效应物 使酶发生别构效应导致酶活性增加的物质。
4. negative effector 负效应物 使酶发生别构效应导致酶活性降低的物质。
5. Homotropic effect 同促效应 底物分子本身对别构酶的调节作用。
6. Heterotropic effect 异促效应 非底物分子的调节物对别构酶的调节作用。
7. Saturation ratio 饱和比值 指酶分子中的结合位点被底物饱和90％和饱和10％时底物浓度的比值，用来鉴别不同的协同作用以及协同的程度。
8. Precursor & zymogen 酶原 有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，
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这种无活性状态的酶的前身物称为酶原(zymogen)。
9. Reversible convalent modification 可逆共价修饰 共价调节酶多肽链上的某些基团可以在其它酶的作用下进行可逆的共价修饰，从而调节酶的活性状态在活性与非活性之间互变。
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